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Group Einsle
Drei Zustände des Reifungsapparats der N2O-Reduktase: Ein Komplex der Proteine NosF (gelb), NosY (rot) und NosD (grün) ändert seine Konformation unter Verbrauch biochemischer Energie und kann so ein Kupferion von dem Transportprotein NosL (blau) übernehmen und im nächsten Schritt an das Enzym weiterleiten.
Hineinzoomen
Das Treibhausgas Distickstoffmonoxid (N2O) entsteht als Nebenprodukt industrieller Prozesse und durch den Einsatz von Düngemitteln in der Landwirtschaft. Es leistet einen stetig wachsenden Beitrag zum Klimawandel und zum Abbau der Ozonschicht. Dabei ist es chemisch so unreaktiv, dass es für sehr lange Zeit in der Atmosphäre verbleibt. In der Natur ist bislang nur ein einziges Enzym bekannt, das dieses Gas in harmlosen Stickstoff und Wasser umwandeln kann: die N2O-Reduktase. Diese ist jedoch ein kupferhaltiges Metallenzym und als solches empfindlich gegenüber dem Sauerstoff in unserer Atemluft. Dr. Christoph Müller und Dr. Lin Zhang aus der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Oliver Einsle am Institut für Biochemie der Universität Freiburg haben nun zusammen mit Prof. Dr. Juan Du und Prof. Dr. Wei Lü vom Van Andel Research Institute in Grand Rapids/USA einen wesentlichen Fortschritt im Verständnis dieses Enzyms erzielt.
Im Hinblick auf biotechnologische Anwendungen der N2O-Reduktase ist von entscheidender Bedeutung, die Bereitstellung von Kupferionen während des Zusammenbaus des Enzyms in der Zelle zu verstehen und zu kontrollieren. Die Wissenschaftler*innen haben daher die Komponenten einer mehrteiligen molekularen Maschine, die diesen Zusammenbau bewerkstelligt, isoliert und mittels Kryo-Elektronenmikroskopie charakterisiert. Ihre Arbeiten haben sie in Nature vorgestellt.
Die Reifung der Metallzentren der N2O-Reduktase ist ein überraschend mechanischer Prozess, in dem Konformationsänderungen des Membranproteins NosDFY durch den Verbrauch von biochemischer Energie in der Zelle ausgelöst werden. Dies versetzt den Komplex in die Lage, ein einzelnes Kupferion von einem speziellen Transportprotein, NosL, zu übernehmen und dann der noch kupferfreien oder nur teilassemblierten N2O-Reduktase anzubieten.
Durch eine Vielzahl hoch aufgelöster Strukturmodelle konnten die Forschenden die Einzelschritte dieses komplexen Prozesses in hohem Detail abbilden und verstehen. Sie entdeckten eine bisher nicht beschriebene Funktion dieser wichtigen Klasse von Membranproteinen und machten einen großen Schritt hin zu einer Nutzbarmachung des Enzyms N2O-Reduktase zur Reduktion atmosphärischen Distickstoffmonoxids.
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Stefan M. Schiller, Jg. 1971, studierte Chemie mit Schwerpunkt Makromolekulare und Biochemie in Gießen, Mainz und an der University of Massachusetts. Er promovierte bis 2003 am Max-Planck-Institut für Polymerforschung in Mainz über biomimetische Membransysteme, es folgten Forschungsaufentha ... mehr
Julia M. Wagner studierte Pharmazie in Freiburg (Approbation 2008). Seit 2008 ist sie Doktorandin und wissenschaftliche Mitarbeiterin im Arbeitskreis von Professor Dr. M. Jung. In ihrer Forschung beschäftigt sie sich mit der zellulären Wirkung von Histon-Desacetylase-Inhibitoren. mehr
Manfred Jung hat an der Universität Marburg Pharmazie studiert (Approbation 1990) und wurde dort in pharmazeutischer Chemie bei W. Hanefeld promoviert. Nach einem Postdoktorat an der Universität Ottawa, Kanada begann er 1994 am Institut für Pharmazeutische Chemie der Universität Münster mit ... mehr
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