08.07.2020 - Westfälische Wilhelms-Universität Münster (WWU)

Enzyme als Doppelagenten: Neuer Mechanismus bei der Proteinmodifikation entdeckt

Studie deckt eine ganz neue Komplexität innerhalb der Enzym-Maschinerie auf

Proteine nehmen in Pflanzen eine wichtige Funktion bei der Fotosynthese ein. Um gezielt arbeiten zu können, verändern sie nach der Herstellung in der Zelle ihre chemische Form. Die Rolle des „Antreibers“ spielen dabei Enzyme. Forscher haben jetzt Enzyme identifiziert, die auf doppelte Weise Reaktionen in der Zelle möglich machen. Die Studie ist in „Molecular Systems Biology“ erschienen.

Proteine – sie sind die Arbeiter einer Zelle und als „Grundstoff des Lebens“ verantwortlich für die unterschiedlichen Prozesse des Stoffwechsels. In Pflanzen nehmen sie beispielsweise eine wichtige Funktion bei der Fotosynthese ein. Um gezielt arbeiten zu können, werden Proteine nach der Herstellung in der Zelle in ihrer chemischen Form verändert – zum Beispiel durch die Proteinacetylierung, bei der eine Acetylgruppe auf das Protein übergeht. Die Rolle des „Antreibers“ spielen dabei Enzyme, sogenannte Acetyltransferasen. Über die genauen Mechanismen, die dem Prozess zugrunde liegen, ist jedoch noch wenig bekannt.

Ein interdisziplinäres Forscherteam aus Deutschland, Finnland und Frankreich hat jetzt acht neue Acetyltransferasen in einem Zellorganell von Pflanzen gefunden. Dabei machten die Wissenschaftler eine überraschende Entdeckung: Die identifizierten Enzyme sind in der Zelle auf doppelte Weise katalytisch aktiv – machen also auf unterschiedlichen Wegen Reaktionen möglich. Zuvor war angenommen worden, dass die verschiedenen Acetylierungen auch durch verschiedene Enzyme angetrieben werden.

„Unsere Studie deckt eine ganz neue Komplexität innerhalb der Enzym-Maschinerie auf. Die Ergebnisse legen nahe, dass auch andere Enzyme in eukaryotischen Zellen solche ,Doppel-Aktivitäten‘ aufweisen können“, betont Studienleiterin Prof. Dr. Iris Finkemeier von der Westfälischen Wilhelms-Universität Münster (WWU). Für eines der neu identifizierten Enzyme konnten die Wissenschaftler bereits zeigen, dass es eine wichtige Funktion für die Fotosynthese von Pflanzen aufweist. „Unser langfristiges Ziel ist es, die durch die Acetylierung gesteuerten Prozesse zu verstehen, um die Fotosynthese möglicherweise effizienter machen zu können“, sagt die münstersche Doktorandin Annika Brünje, die sich mit Dr. Willy Bienvenut von der Universität Paris-Saclay die Erstautorenschaft der Publikation teilt. Die Studie ist in der Fachzeitschrift „Molecular Systems Biology“ erschienen.

Hintergrund und Methode:

Für die Experimente nutzten die Wissenschaftler die Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana) als Modellpflanze. Dabei sahen sie sich zwei wichtige Wege der Proteinmodifikation genauer an: die sogenannte N-terminale Acetylierung und die Lysin-Acetylierung. Bei diesen Modifikationen wird eine Acetylgruppe entweder auf das N-Terminus genannte Ende eines Proteins oder auf den Lysin-Rest übertragen. Beide Prozesse findet man sehr häufig bei Proteinen in Chloroplasten – den Zellbestandteilen, in denen die Fotosynthese stattfindet.

Um herauszufinden, welche Enzyme dabei eine Rolle spielen, identifizierten die Forscher zuerst mögliche Acetyltransferasen mithilfe einer Protein-Datenbank und orteten darüber hinaus das Vorkommen der Proteine in der Zelle (subzelluläre Lokalisation). So entdeckten sie in den Chloroplasten eine neue Familie bestimmter Acetyltransferasen, GNAT genannt.

Mithilfe von Verfahren der quantitativen Massenspektrometrie belegten die Wissenschaftler darüber hinaus, dass die Enzyme sowohl bei der N-terminalen Acetylierung als auch der Lysin-Acetylierung aktiv sind und die Proteine entsprechend verändern. Inaktivierten die Wissenschaftler eines der Enzyme mithilfe von genetischen Veränderungen der Pflanze, beobachteten sie im Umkehrschluss, dass beide Acetylierungen nicht mehr richtig funktionierten.

In weiteren Untersuchungen wollen die Wissenschaftler zunächst herausfinden, welche Funktionen die einzelnen identifizierten Enzyme haben. „Wir erwarten, in den kommenden Jahren noch weitere neue Prozesse zu entdecken, die diese Enzyme in den Chloroplasten regulieren“, sagt Dr. Carmela Giglione von der der Universität Paris-Saclay, Co-Leiterin der Studie.

Fakten, Hintergründe, Dossiers

  • Enzyme
  • Proteine
  • Photosynthese
  • Acetylierung
  • Chloroplasten
  • Pflanzen

Mehr über WWU Münster

  • News

    Chemikern gelingt Synthese von Amino-Alkoholen durch Licht

    Ob in Beta-Blockern zur Behandlung von Bluthochdruck oder in Naturprodukten: Sogenannte Vizinale Amino-Alkohole sind hochwertige organische Verbindungen, die in vielen alltäglichen Produkten vorkommen. Ihre Herstellung ist jedoch schwierig. Seit langem versuchen Chemiker, effiziente Methode ... mehr

    Virale Infektionsverläufe besser verstehen

    Es ist nur ein 120 Millionstel Millimeter groß und legt doch ganze Staaten lahm: das Corona-Virus. Selbst wenn es eines Tages wieder verschwindet, virale Infektionen werden auch danach zu den häufigen und schwierig zu behandelnden Erkrankungen des Menschen gehören. Selbst jahrzehntelange Fo ... mehr

    Stoffwechseländerungen in Pflanzen live erleben

    Vom Stoffwechsel in Pflanzen hängt nicht nur fast alles Leben auf der Erde, sondern hängen auch unsere Ernährung und unsere Gesundheit ab. Um zu verstehen, wie diese Stoffwechselprozesse in Pflanzen funktionieren, untersuchen Wissenschaftler des Instituts für Biologie und Biotechnologie der ... mehr

  • q&more Artikel

    Alternativen zum Tierversuch?

    Die Aufklärung des Metabolismus potenzieller neuer Wirkstoffe ist eine der großen Herausforderungen in der pharmazeutischen Forschung und Entwicklung. Sie ist in der Regel sehr zeitaufwändig und kostenintensiv. Klassische Ansätze basieren dabei im Wesentlichen auf In-vivo-Experimenten mit L ... mehr

    Ausdrucksstark

    Biologische Moleküle an Oberflächen zu koppeln und in dieser Form für Messverfahren, zur Analytik oder in Produktionsprozessen einzusetzen, ist ein innovativer Ansatz, der in industriellen Anwendungen zunehmend Bedeutung gewinnt. In gängigen Verfahren werden Oberflächen und biologische Mole ... mehr

  • Autoren

    Dr. Martin Vogel

    Martin Vogel, geb. 1973, hat Chemie studiert und an der Universität Münster in analytischer Chemie promoviert. Nach seiner Promotion ging er für einige Jahre an die Universität Twente in Enschede (Niederlande). Seit 2006 ist er wissenschaftlicher Mitarbeiter am Institut für Anorganische und ... mehr

    Prof. Dr. Joachim Jose

    Joachim Jose, geb. 1961, studierte Biologie an der Universität Saarbrücken, wo er promovierte. Die Habilitation erfolgte am Institut für Pharma­zeutische und Medizinische Chemie der Universität des Saarlandes. Von 2004 bis 2011 war Professor für Bioanalytik (C3) an der Heinrich-Heine-Univer ... mehr

q&more – die Networking-Plattform für exzellente Qualität in Labor und Prozess

q&more verfolgt den Anspruch, aktuelle Forschung und innovative Lösungen sichtbar zu machen und den Wissensaustausch zu unterstützen. Im Fokus des breiten Themenspektrums stehen höchste Qualitätsansprüche in einem hochinnovativen Branchenumfeld. Als moderne Wissensplattform bietet q&more den Akteuren im Markt einzigartige Networking-Möglichkeiten. International renommierte Autoren repräsentieren den aktuellen Wissenstand. Die Originalbeiträge werden attraktiv in einem anspruchsvollen Umfeld präsentiert und deutsch und englisch publiziert. Die Inhalte zeigen neue Konzepte und unkonventionelle Lösungsansätze auf.

> mehr zu q&more

q&more wird unterstützt von: