q&more
Meine Merkliste
my.chemie.de  
Login  

News

Umweltfreundliche Produktion von Mandelsäure

Neues Verfahren zur "grünen" Produktion eines wichtigen Ausgangsstoffes der chemischen Industrie entwickelt

© Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologe/Burgener

Ameisensäure, Hauptbestandteil des Ameisengiftes, spielt eine Schlüsselrolle bei der enzymatischen Synthese von Mandelsäure. Eine Kaskade von drei Enzymen vermittelt die Umwandlung der preiswerten und sicheren Ausgangsstoffe Oxalsäure und Benzaldehyd unter milden Bedingungen in Mandelsäure, einem wichtigen Rohstoff der chemischen Industrie.

29.05.2020: Manchmal sind potenziell nützliche Enzyme nicht leicht zu erkennen, weil manche ihrer enzymatischen Fähigkeiten außerhalb des natürlichen und damit bekannten Wirkbereiches liegen. Eine solche Entdeckung machte ein Forscherteam des Max-Planck-Instituts für terrestrische Mikrobiologie unter der Leitung von Tobias Erb - und fand damit einen Weg, um Mandelsäure, einen wichtigen Ausgangsstoff der chemischen Industrie, auf „grüne“ Weise zu produzieren.

Die chemische Produktion von Stoffen ist leistungsfähig, aber mit hohen Kosten verbunden: die Verwendung toxischer Substanzen, damit verbundenen Umweltgefahren und der Einsatz von nicht nachhaltigen Ressourcen. Die Synthese von Mandelsäure bildet da keine Ausnahme. Bei der Herstellung der Feinchemikalie, die in Kosmetika und als Baustein für Medikamente und Aromen verwendet wird, wird die extrem giftige Verbindung Zyanid benötigt.

Im Gegensatz zu uns Menschen nutzen die Mikroorganismen Enzyme, um einfache Ausgangssubstanzen in wertvolle chemische Verbindungen umzuwandeln, ein Prozess, den man Fermentation nennt. Die Menschen haben seit jeher von den mikrobiellen Fähigkeiten profitiert, sei es beim Brauen von Bier, der Herstellung von Käse oder bei der modernen Produktion von Insulin. Allerdings lassen sich die meisten in der Natur vorkommenden Mikroorganismen im Labor nicht kultivieren oder sie können die gewünschten Stoffe nicht produzieren. Daher kommt der synthetischen Biologie in der Nutzung des fermentativen Potentials im Hinblick auf die Umstellung der chemischen Industrie auf „grüne“ Verfahren eine Schlüsselrolle zu.

Altbekannte Enzyme in neuer Kombination

Manchmal besitzen Enzyme Fähigkeiten, die jenseits ihres natürliches Einsatzgebietes liegen. Eine solche Entdeckung machte ein Forscherteam unter Leitung von Tobias Erb: eine bislang unbekannte enzymatische Fähigkeit des Enzyms Oxalyl-CoA-Decarboxylase (OXC). In der Natur spielt OXC eine wichtige Rolle beim Abbau des schwerlöslichen Calciumoxalats, einem Hauptbestandteil von Harn- und Nierensteinen. Wie sich herausstellte, vermittelt das Enzym darüber hinaus die Bindung zwischen Kohlenstoffatomen.

Dabei entsteht als Zwischenprodukt eine hochreaktive Form der Ameisensäure. Diese kondensiert mit einem Aldehyd, einem weiteren sehr reaktiven Molekül. Die Forscher verbesserten den Biokatalysator durch gezielte Mutationen und kombinierten sie mit zwei weiteren Enzymen. Sie schufen damit eine Kaskade von drei Schritten, die aus den kostengünstigen und sicherheitstechnisch unbedenklichen Stoffen Oxalsäure und Benzaldehyd unter milden Bedingungen den wertvollen Ausgangsstoff Mandelsäure herstellt. Darüber hinaus gelang es ihnen, eine breite Palette von Mandelsäurederivaten zu synthetisieren, die bei der Entwicklung neuer Medikamente sehr nützlich sein können.

Biokatalysatoren in der synthetischen Biologie

Bislang beruht diese Methode noch auf hochreinen Enzymen. Durch ihren Einbau in ein Bakterium oder ein synthetisches System ließe sich in der Zukunft aber eine umweltfreundliche und nachhaltige Produktion der Mandelsäure und ihrer Derivate realisieren. In einem breiteren Kontext unterstreichen die vorliegenden Ergebnisse das enorme Potenzial von Enzymen und zeigen, dass bereits bekannte Enzyme neuartige, sehr nützliche Aktivitäten haben können. Tatsächlich sind die Funktionen der bisher bekannten Enzyme nur die Spitze des Eisbergs. Die weitere Erforschung dieser vielseitigen Biokatalysatoren schafft die Voraussetzung, enzymatische Synthesen zu einer leistungsfähigeren Alternative zur chemischen Synthese zu machen.

Originalveröffentlichung:
Burgener, S.; Cortina, N.S.; Erb, T.J.; "Oxalyl‐CoA Decarboxylase Enables Nucleophilic One‐Carbon Extension of Aldehydes to Chiral α‐Hydroxy Acids"; Angewandte Chemie; 59, 5526-5523 (2020)

Fakten, Hintergründe, Dossiers

Mehr über Max-Planck-Institute für terrestrische Mikrobiologie

  • News

    Synchronschwimmer unter dem Mikroskop

    Nicht nur Vögel, Fische und sogar Menschenmengen zeigen kollektive Bewegungsmuster, auch schwimmende Bakterien bilden Ströme und Wirbel, wenn ihre Zelldichte eine bestimmte Größe übersteigt. Forscher des Max-Planck-Instituts für terrestrische Mikrobiologie in Marburg analysieren, wie sich s ... mehr

    Krankheitserreger aus dem Meer

    Im Küstenbereich der Meere lebt das Bakterium Vibrio parahaemolyticus, einer der Hauptverursacher von Magen-Darm-Infektionen beim Menschen. Ein Forscherteam um Simon Ringaard vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg untersucht, wie sich die Bakterien an die wechsel ... mehr

Mehr über Max-Planck-Gesellschaft

q&more – die Networking-Plattform für exzellente Qualität in Labor und Prozess

q&more verfolgt den Anspruch, aktuelle Forschung und innovative Lösungen sichtbar zu machen und den Wissensaustausch zu unterstützen. Im Fokus des breiten Themenspektrums stehen höchste Qualitätsansprüche in einem hochinnovativen Branchenumfeld. Als moderne Wissensplattform bietet q&more den Akteuren im Markt einzigartige Networking-Möglichkeiten. International renommierte Autoren repräsentieren den aktuellen Wissenstand. Die Originalbeiträge werden attraktiv in einem anspruchsvollen Umfeld präsentiert und deutsch und englisch publiziert. Die Inhalte zeigen neue Konzepte und unkonventionelle Lösungsansätze auf.

> mehr zu q&more

q&more wird unterstützt von:

 

Ihr Bowser ist nicht aktuell. Microsoft Internet Explorer 6.0 unterstützt einige Funktionen auf Chemie.DE nicht.