André Henrion, Jahrgang 1957, studierte Chemie an der Humboldt-Universität zu Berlin, wo er 1988 mit einer Arbeit auf dem Gebiet der Physikalischen Organischen Chemie promovierte. Danach arbeitete er zunächst am Analytischen Zentrum der Akademie der Wissenschaften, bevor er 1992 zur PTB wechselte. Seit 2001 ist er Leiter der Arbeitsgruppe ‘Bioorganische Massenspektrometrie‘ (ursprünglich: Organische Analytik) innerhalb des PTB-Fachbereichs Biochemie.

Aktivitäten

Motiviert durch die Aufgabenstellung der Physikalisch-Technischen Bundesanstalt (PTB) steht die quantitative Analytik diagnostischer und therapeutischer Marker im Mittelpunkt der Tätigkeit von André Henrion. Entsprechend aktuellen Entwicklungen auf dem Gebiet hat sich seit einigen Jahren der Schwerpunkt von der Entwicklung massenspektrometrischer Methoden für kleine Moleküle zu Peptiden und Proteinen als Analyten verschoben. Die Notwendigkeit auch große Datenmengen zu interpretieren, hat darüber hinaus zu Chemometrie, Statistik und Bioinformatik als benachbarten Arbeitsgebieten geführt. Neben weiteren Aktivitäten vertritt André Henrion die PTB seit 20 Jahren in den Arbeitsgruppen für Organische- und Proteinanalytik des Consultative Committee for Amount of Substance: Metrology in Chemistry and Biology (CCQM), eines Gremiums des BIPM. Weiterhin ist er Mitglied der Arbeitsgruppe Immunosuppressive Drugs der IFCC-Scientific-Division und leitet ein Review-Team beim Joint Committee for Traceability in Laboratory Medicine (JCTLM). Er ist Mitautor von 42 Originalarbeiten, vier Reviews bzw. Buchkapiteln und einer Monografie.

Auszeichnungen

André Henrion erhielt 1983 den Emil-Fischer-Preis der Humboldt-Universität zu Berlin. In 2010 wurde er mit dem Best Paper Award der Cooperation on International Traceabilty in Analytical Chemistry (CITAC) ausgezeichnet.

Schwerpunkt

Die Arbeitsgruppe von André Henrion nutzt u.a. Verfahren zur gezielten Proteinquantifizierung mittels quantitativer Shotgun-Proteomik mit isotopenmarkierten Peptiden oder rekombinant hergestellten Proteinen als Quellen interner Standards. Komplementär werden isotopenfreie Verfahren (label-free quantification, LFQ) entwickelt, die sich zur Quantifizierung eines Gesamtspektrums von Proteinen eignen und damit z.B. für die Reinheitscharakterisierung von Referenzmaterialien oder der Produktreinheit in der Pharmaindustrie anwendbar sind. Ein weiteres Interessengebiet ist die massenspektrometrische Bestimmung von Protein-Tertiär- und Quartärstrukturen durch Anwendung chemischer Cross-Linker.

Methoden

• Analytische Massenspektrometrie
• Chemometrie, Bioinformatik