q&more
Meine Merkliste
my.chemie.de  
Login  

News

Neue Einblicke in die Struktur eines Killerproteins

RUB, Kramer

Apoptose einleitet

01.10.2018: Das Protein Bax ist für den programmierten Zelltod verantwortlich. Weil es seinen Aufenthaltsort wechselt, ist seine Struktur bislang schwer zu bestimmen gewesen.

Neue Einblicke in die Struktur des Proteins Bax haben Forscherinnen und Forscher der Ruhr-Universität Bochum und der Eberhard-Karls-Universität Tübingen erlangt. Das Protein leitet den programmierten Zelltod ein, mit dem der Körper nicht mehr benötigte oder krankhaft veränderte Zellen entsorgt. Da Bax in der Zelle seinen Aufenthaltsort ändert, ist seine Struktur schwer zu untersuchen.

Das Team um Prof. Dr. Enrica Bordignon und Dr. Stephanie Bleicken aus der Bochumer Arbeitsgruppe EPR-Spektroskopie beschreibt neue Erkenntnisse zu Bax. Die Arbeiten sind im Rahmen des Exzellenzclusters Ruhr Explores Solvation, kurz Resolv, entstanden.

Zelltod ist lebensnotwendig

In jeder Sekunde sterben etwa eine Million Zellen im Körper durch programmierten Zelltod, auch Apoptose genannt. Störungen in diesem Mechanismus können lebensbedrohlich sein, etwa Krebs oder neurodegenerative Erkrankungen auslösen. Eine Gruppe von Proteinen, die Bcl-2-Proteine, zu denen auch Bax gehört, spielen eine entscheidende Rolle bei der Apoptose. „Diese Proteine sind schwer zu untersuchen, weil sie sich von der wässrigen Zellflüssigkeit zur Mitochondrien-Membran bewegen“, erklärt Stephanie Bleicken. „Gerade die aktive Form des membrangebundenen Proteins lässt sich nur mit wenigen Methoden untersuchen.“

Wahrscheinlichstes Strukturmodell identifiziert

Das Team nutzte verschiedene Spektroskopiemethoden, um Bax zu untersuchen. Es erfasste sowohl die Struktur der membrangebundenen Form von Bax als auch dessen Interaktionen mit dem Lösungsmittel, also mit dem Wasser oder den Lipiden. Diese Daten verglichen die Forscherinnen und Forscher dann mit zuvor publizierten Informationen zur Struktur des Proteins und überprüften, welche Ergebnisse miteinander vereinbar sind. „Wir haben alle vorhandenen Strukturmodelle bewertet und das wahrscheinlichste Modell für die Struktur von Bax identifiziert“, resümiert Enrica Bordignon.

Um die Apoptose einzuleiten, erzeugt Bax ein Loch in der Membran der Mitochondrien, welche die Kraftwerke der Zellen darstellen. Mit weiteren Methoden wollen die Bochumer Forscherinnen das Protein künftig direkt an der Membran von isolierten Mitochondrien untersuchen. Außerdem wollen sie die Interaktion von Bax mit den umgebenden Wassermolekülen bei Temperaturen, wie sie im Körper vorkommen, genauer analysieren; die dafür notwendigen Verfahren hat die Gruppe von Enrica Bordignon im Rahmen von Resolv selbst entwickelt.

Originalveröffentlichung:
Stephanie Bleicken, Tufa E. Assafa, Carolin Stegmueller, Alice Wittig, Ana J. Garcia-Saez & Enrica Bordignon; "Topology of active, membrane-embedded Bax in the context of a toroidal pore"; Cell Death & Differentiation; 2018

Fakten, Hintergründe, Dossiers

  • Zelltod
  • Mitochondrien
  • Zellen
  • Proteine

Mehr über Ruhr-Universität Bochum

  • News

    Edelmetallfreies Katalysatorsystem so aktiv wie Platin

    Als Katalysator für die Sauerstoffreduktion, die zum Beispiel in Brennstoffzellen oder Metall-Luft-Batterien ausschlaggebend ist, setzt die Industrie bisher Platinlegierungen ein. Das teure und seltene Metall setzt der Produktion enge Grenzen. Forscher der Ruhr-Universität Bochum (RUB) und ... mehr

    Wie Ionen Wassermoleküle um sich scharen

    Scheinbar einfache Fragen zur Wasserhülle von geladenen Teilchen sind lange Zeit unbeantwortet gewesen. Bis diese neue Technik kam. Geladene Teilchen sind in wässrigen Lösungen stets von einer Hülle aus Wassermolekülen umgeben. Vieles über die Natur dieser sogenannten Hydrathülle ist jedoch ... mehr

    Einzelne Silber-Nanopartikel in Echtzeit beobachtet

    Die Partikel wirken antibakteriell und entzündungshemmend. Medizin und Nahrungsmittelindustrie nutzen sie. Aber über die Wirkweise und den Abbau ist bislang wenig bekannt. Chemiker der Ruhr-Universität Bochum haben eine neue Methode entwickelt, um in Echtzeit die chemischen Reaktionen von e ... mehr

  • q&more Artikel

    Vibrationsspektroskopie - Labelfreies Imaging

    Spektroskopische Methoden erlauben heute mit bisher unerreichter räumlicher und zeitlicher Auflösung tiefe Einblicke in die Funktionsweise biologischer Systeme. Neben der bereits sehr gut etablierten Fluoreszenzspektroskopie wird in den letzten Jahren das große Potenzial der labelfreien Vib ... mehr

  • Autoren

    Prof. Dr. Klaus Gerwert

    Jg. 1956, studierte Physik in Münster und promovierte 1985 in biophysikalischer Chemie in Freiburg. Nach Stationen am Max-Planck-Institut für Molekulare Physiologie in Dortmund und am Scripps Research Institute in La Jolla, USA erhielt er 1993 einen Ruf auf die C4-Professur für Biophysik ... mehr

q&more – die Networking-Plattform für exzellente Qualität in Labor und Prozess

q&more verfolgt den Anspruch, aktuelle Forschung und innovative Lösungen sichtbar zu machen und den Wissensaustausch zu unterstützen. Im Fokus des breiten Themenspektrums stehen höchste Qualitätsansprüche in einem hochinnovativen Branchenumfeld. Als moderne Wissensplattform bietet q&more den Akteuren im Markt einzigartige Networking-Möglichkeiten. International renommierte Autoren repräsentieren den aktuellen Wissenstand. Die Originalbeiträge werden attraktiv in einem anspruchsvollen Umfeld präsentiert und deutsch und englisch publiziert. Die Inhalte zeigen neue Konzepte und unkonventionelle Lösungsansätze auf.

> mehr zu q&more

q&more wird unterstützt von:



Ihr Bowser ist nicht aktuell. Microsoft Internet Explorer 6.0 unterstützt einige Funktionen auf Chemie.DE nicht.