q&more
Meine Merkliste
my.chemie.de  
Login  

News

Durchbruch in der Erforschung gefürchteter Krankheitserreger

Tarnkappenstrategie multiresistenter Keime aufgedeckt

Fotolia/crevis

MRSA-Bakterien (Staphylococcus aureus) machen sich mit Hilfe eines Proteins unsichtbar für das Immunsystem.

26.11.2018: Forschern der Universität Tübingen und des Deutschen Zentrums für Infektionsforschung (DZIF) ist ein Durchbruch bei der Entschlüsselung multiresistenter Krankheitskeime gelungen. Das Team um Professor Andreas Peschel und Professor Thilo Stehle konnte Struktur und Funktion eines bislang unbekannten Proteins aufklären, mit dessen Hilfe sich gefürchtete Erreger wie Staphylococcus aureus gegenüber dem menschlichen Immunsystem wie mit einer Tarnkappe schützen.

Infektionen durch Bakterien wie Staphylococcus aureus verursachen weltweit zahlreiche Todesfälle. In Krankenhäusern gefürchtet sind vor allem die gegen das Antibiotikum Methicillin resistenten Staphylococcus aureus-Stämme, kurz MRSA genannt. Nach einer Anfang November veröffentlichten Untersuchung gab es allein im Jahr 2015 in der EU rund 670.000 Erkrankungen durch multiresistente Erreger. 33.000 Patienten starben.

In aller Regel kommt unser Immunsystem mit Krankheitserregern wie Bakterien oder Viren gut zurecht. Bei manchen Keimen aber versagen die Abwehrstrategien des menschlichen Körpers, besonders bei immungeschwächten Patienten. Antibiotika sind gegen resistente Erreger leider wirkungslos. Effektive Ersatzantibiotika und ein protektiver Impfstoff gegen MRSA sind bislang nicht in Sicht. Ein genaues Verständnis der Abwehrmechanismen könnte neue Therapien gegen die Bakterien ermöglichen.

Forscher der Universität Tübingen haben nun beschrieben, wie sich MRSA-Keime für das Immunsystem unsichtbar machen. Sie konnten zeigen, dass viele der besonders häufigen MRSA-Keime ein bislang unbekanntes Protein erworben haben, das dazu führt, dass die Erreger nicht mehr durch Antikörper des Immunsystems erkannt werden. Die Tübinger Wissenschaftler gaben dem Protein den Namen TarP (kurz für teichoic acid ribitol P).

„TarP verändert das Muster von Zuckermolekülen auf der Erregeroberfläche auf eine bislang unbekannte Weise“, erklärte Professor Andreas Peschel vom Interfakultären Institut für Mikrobiologie und Infektionsmedizin der Universität Tübingen. „Dies führt dazu, dass das Immunsystem keine Antikörper gegen das wichtigste MRSA-Antigen, die Teichonsäure, bilden kann.“ Das Immunsystem werde so nicht nur „blind“. Es verliere auch die wichtigste Waffe gegen den Erreger.

Von Phagen umprogrammiert

Die Tübinger Forscher gehen davon aus, dass die bakterielle Tarnkappe das Ergebnis einer Auseinandersetzung zwischen den Krankheitserregern und ihren natürlichen Feinden, den sogenannten Phagen, ist. Als Bakteriophagen wird eine Klasse von Viren bezeichnet, die Bakterien befällt, diese als Wirtszelle nutzt und sich von ihnen ernährt. Im vorliegenden Fall haben Phagen offenbar ihren Wirt mit Hilfe des TarP-Proteins umprogrammiert und so die Oberfläche des Bakteriums verändert.

Den Erstautoren der Arbeit, David Gerlach und Yinglan Guo, gelang es, den Mechanismus und die Struktur von TarP genau aufzuklären. „Wir verstehen jetzt detailliert, wie das Protein auf der molekularen Ebene als Enzym funktioniert“, sagte Gerlach. Die Struktur-Funktionsanalyse von TarP bilde eine exzellente Basis, um neue Wirkstoffe zu entwickeln, die TarP blockieren und die Erreger wieder für das Immunsystem erkennbar machen. Besonders wichtig für den Erfolg dieser Arbeiten war ein interdisziplinärer Ansatz, an dem auch weitere Wissenschaftler aus Dänemark, Deutschland, Großbritannien, Italien, den Niederlanden und Südkorea beteiligt waren.

„Die Entdeckung von TarP kam für uns völlig überraschend. Sie erklärt sehr gut, warum das Immunsystem oft keine Chance gegen MRSA hat“, sagte Professor Thilo Stehle vom Interfakultären Institut für Biochemie. „Die nun vorliegenden Ergebnisse werden uns helfen, bessere Therapien und Impfstoffe gegen die Erreger zu entwickeln.“ Peschel verwies auf den kürzlich bewilligten Tübinger Exzellenzcluster „Controlling Microbes to Fight Infections“ und die enge Einbindung in das Deutsche Zentrum für Infektionsforschung: „Diese hervorragende Vernetzung wird uns helfen, die Erforschung von MRSA und von TarP weiter voranzutreiben.“

Originalveröffentlichung:
Gerlach, Guo et al; "Methicillin-resistant Staphylococcus aureus alters cell wall glycosylation to evade immunity"; Nature; 2018

Fakten, Hintergründe, Dossiers

  • multiresistente Keime
  • Staphylococcus aureus
  • Bakterien
  • Methicillin-resiste…
  • Antibiotikaresistenzen
  • Immunsystem
  • Phagen
  • Bakteriophagen

Mehr über Universität Tübingen

  • News

    Naturstoff als Alternative für das umstrittene Glyphosat?

    Forscher der Universität Tübingen haben einen Naturstoff entdeckt, der dem umstrittenen Unkrautvernichtungsmittel Glyphosat Konkurrenz machen könnte: Das neu gefundene Zuckermolekül aus Cyanobakterien hemmt das Wachstum verschiedener Mikroorganismen und Pflanzen, ist aber für Menschen und T ... mehr

    Gezielte RNA-Editierung als neue Alternative zur Genschere

    Die Entwicklung der CRISPR/Cas-Methode stellte eine Revolution für die gezielte Veränderung genetischer Information dar. Sie eröffnet eine Fülle von Möglichkeiten für die Grundlagenforschung und Gentherapie. Dabei werden Veränderungen an der DNA vorgenommen, was mit Risiken verbunden ist: A ... mehr

    Flugzeug-Kraftstoffe aus Sauermolke

    Wissenschaftler haben einen Prozess entwickelt, mit dem sich Sauermolke, ein Abfallprodukt der Herstellung von bestimmten Milchprodukten, weiterverwenden lässt, ohne dass zusätzliche Chemikalien eingesetzt werden müssen. Professor Lars Angenent vom Zentrum für Angewandte Geowissenschaften d ... mehr

  • q&more Artikel

    Arzneimittel unter Hochdruck

    Typischerweise werden in der Pharmaindustrie neue Arzneistoffe in einem aufwändigen Formulierungs­verfahren mit den für sie geeigneten Hilfsstoffen zur Arzneiform entwickelt. Solche Entwicklungsprozesse werden in den galenischen Abteilungen durchgeführt und führen in vielen Fällen zu für de ... mehr

    Starke Haftkraft

    Geowissenschaftler, Biologen und Chemiker der Universität Tübingen arbeiten in Zusammenarbeit mit dem IFAM (Fraunhofer-Institut für Fertigungstechnik und Angewandte Materialforschung in Bremen) an der Aufklärung der Haftung von Insekten an Oberflächen. Ziel dieses Projektes ist es, einen Kl ... mehr

  • Autoren

    Prof. Dr. Michael Lämmerhofer

    Michael Lämmerhofer, Jg. 1966, studierte Pharmazie an der Universität Graz, wo er 1996 in Pharma­zeutischer Chemie promovierte. Anschließend wechselte er an die Universität Wien. Dort war er, unterbrochen von einem einjährigen Postdoc-Aufenthalt 1999 bis 2000 an der Universität Berkeley, zu ... mehr

    Heike Gerhardt

    Heike Gerhardt, Jg. 1983, studierte Chemie an den Universitäten Tübingen und Wien, wobei sie sich bereits während ihres Master-Studiums in Wien auf den Schwerpunkt Analytik spezialisierte. Seit April 2012 arbeitet sie an der Universität Tübingen bei Prof. Dr. Lämmerhofer an ihrer nahezu abg ... mehr

    Prof. Dr. Martin A. Wahl

    Martin Wahl, geb. 1956, studierte Pharmazie an der Universität Tübingen und promovierte 1984. Nach einem einjährigen Forschungsaufenthalt am Karolinska-Institut in Stockholm erfolgte 1995 die Habilitation im Fach Pharmakologie und Toxiko­logie. 1998 wechselte er an den Lehr- und Forschungsb ... mehr

q&more – die Networking-Plattform für exzellente Qualität in Labor und Prozess

q&more verfolgt den Anspruch, aktuelle Forschung und innovative Lösungen sichtbar zu machen und den Wissensaustausch zu unterstützen. Im Fokus des breiten Themenspektrums stehen höchste Qualitätsansprüche in einem hochinnovativen Branchenumfeld. Als moderne Wissensplattform bietet q&more den Akteuren im Markt einzigartige Networking-Möglichkeiten. International renommierte Autoren repräsentieren den aktuellen Wissenstand. Die Originalbeiträge werden attraktiv in einem anspruchsvollen Umfeld präsentiert und deutsch und englisch publiziert. Die Inhalte zeigen neue Konzepte und unkonventionelle Lösungsansätze auf.

> mehr zu q&more

q&more wird unterstützt von:



Ihr Bowser ist nicht aktuell. Microsoft Internet Explorer 6.0 unterstützt einige Funktionen auf Chemie.DE nicht.